Скачать презентацию на тему аминокислоты по химии. Аминокислоты. История их открытия. Цветныереакции для обнаружения белковиаминокислот

Аминокислоты, входящие в состав
белков проявляют особые свойства
Все относятся к α-аминокислотам
Являются L-стереоизомерами
Относятся к амфотерным соединениям

КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ по структуре углеродной цепи

КЛАССИФИКАЦИЯ
АМИНОКИСЛОТ по структуре
углеродной цепи
Аминокислоты
Ациклические (нециклические)
Ароматические
Циклические
Гетероциклические

Классификация по кислотно-основным
группам, наличию других
функциональных групп и радикалов
Моноаминокарбоновые (нейтральные)
аминокислоты:
1) H2N - CH2 - COOH
Аминоуксусная кислота, 2-аминоэтановаякислота,
глицин (ГЛИ)
Сладкая на вкус, широко распространена в растительном
мире, входит в состав альбумина, используется как
успокаивающее средство при нервных расстройствах

*
2) CH3 - CH - COOH
NH2
α-аминопропионовая кислота, 2-аминопропановая
кислота, аланин (АЛА)
Источник энергии для головного мозга и ЦНС,
укрепляет иммунную систему, участвует в
метаболизме сахаров

*
3) CH2 - CH - COOH
OH
NH2
α-амино-β-гидроксипропионовая кислота, 2-амино3-гидроксипропановая кислота, серин (СЕР)
Входит в состав белков растительного и животного
происхождения, очень много в казеине молока,
относится гидроксиаминокислотам

*
4) CH2 - CH - COOH
SH
NH2
α-амино-β-тиопропионовая кислота,
2- амино-3-меркаптопропановая кислота,
цистеин (ЦИС)
Участвует в обмене серы в организме, обладает
радиопротекторным действием, нарушение обмена
цистеина приводит к изменению хрусталика глаза и
катаракте
‫٭٭‬

CH2 - CH - COOH
2
S
CH2 - CH - COOH
-2H
SH
+2H
NH2
S
NH2
NH2
CH2 - CH - COOH
Дисульфид-2-амино-3пропановой кислоты,
цистин (ЦИ-S-S-ЦИ)
Цистин -единственная диамино-дикарбоновая
аминокислота

*
5) CH2 - CH2 - CH - COOH
S - CH3
NH2
α-амино-γ-метилтиомасляная кислота,
2-амино-4-метилтиобутановая кислота,
метионин (МЕТ)
Метионин имеет метильную группу, благодаря которой
способствует предупреждению ожирения печени,
участвует в синтезе гормонов, ферментов, за счет
подвижной метильной группы способен удалять
токсические вещества. Метионин используется в
качестве лекарственного препарата для лечения и
предупреждения заболеваний печени

Метионин, цистеин и цистин
относят к серусодержащим
аминокислотам, их особенно
много в белках, которые входят
в состав роговых образований:
волосы, шерсть, рога, копыта,
ногти

*
6) CH3 -CH - CH - COOH
CH 3 NH2
α-аминоизовалериановая кислота,
2-амино-3-метилбутановая кислота,
валин (ВАЛ)
Один из главных компонентов роста тканей,
применяется как антидепресант

*
*
7) CH3 -CH - CH - COOH
OH
NH2
α-амино-β-оксимасляная кислота,
2- амино-3-гидроксибутановая кислота,
треонин (ТРЕ)
Обладает липотрофными свойствами, необходим для
синтеза иммуглобулинов и антител, важный
компонент коллагена, эластина и протеина эмали

*
8) CH3 -CH -CH2 - CH - COOH
CH 3
NH2
α-аминоизокапроновая кислота,
2-амино-4-метилпентановая кислота,
лейцин (ЛЕЙ)
Лейцин в большом количестве
содержится в гемоглобине, казеине,
яичном альбумине, понижает
содержание сахара в крови, способствует
заживлению ран, отсутствует у
алкоголиков и наркоманов

*
*
9) CH3 -CH2 -CH - CH - COOH
CH3 NH2
α-амино-β-метилвалериановая кислота,
2- амино-3-метилпентановая кислота,
изолейцин (ИЛЕ)

Моноаминодикарбоновые
аминокислоты:
(кислые)
*
10) HOOC -CH2 - CH - COOH
NH2
α-аминоянтарная кислота,
2-аминобутадиовая кислота,
аспарагиновая кислота (АСП)
Принимает участие в реакциях переаминирования, в
работе иммунной системы и синтезе нуклеиновых
кислот

Моноаминодикарбоновые
(кислые) аминокислоты:
*
11) HOOC -CH2 - CH2 - CH - COOH
NH2
α-аминоглутаровая кислота,
2-аминопентандиовая кислота,
глутаминовая кислота (ГЛУ)
Источник аминогруппы в метаболических
процессах

O
*
C -CH2 - CH - COOH
H 2N
NH2
Амид аспарагиновой кислоты (АСН)

O
H2N
*
C -CH2 - CH2 - CH - COOH
NH2
Амид глутаминовой кислоты (ГЛН)
Глутамина в организме больше чем других
аминокислот, он необходим для синтеза гликогена и
энергообмена в клетках мышц, улучшает
краткосрочную и долгосрочную память

Диаминомонокарбоновые
(основные) аминокислоты:
*
12) H2N - CH2 - CH2 - CH2- CH2 - CH - COOH
NH2
α,ε-диаминокапроновая кислота,
2,6-диаминогексановая кислота,
лизин (ЛИЗ)
Обеспечивает усвоение кальция, участвует в
образовании коллагена, выработке антител, гормонов,
ферментов

Диаминомонокарбоновые
(основные) аминокислоты:
*
13) H2N - C - NH - CH2 - CH2- CH2 - CH - COOH
NH
NH2
α-амино-Δ-гуанидилвалериановая кислота,
2-амино-5-гуанидилпентановая кислота,
аргинин (АРГ)
Вызывает замедление развития опухолей, укрепляет
иммунную систему, способствует приросту мышечной
массы

Ароматические аминокислоты
*
14)
CH2 - CH - COOH
NH2
α-амино-β-фенилпропионовая кислота,
2- амино-3-фенилпропановая кислота,
фенилаланин (ФЕН)
Необходим для синтеза тирозина и гормонов,
регулирует работу щитовидной железы,
способствует регуляции природного цвета кожи,
путем образования пигмента меланина

Ароматические аминокислоты
*
CH2 - CH - COOH
15)
HO
NH2
α-амино-β-(n-оксифенил)-пропионовая кислота,
2- амино-3-(4-гидроксифенил)-пропановая кислота,
тирозин (ТИР)
Необходим для нормальной работы надпочечников,
щитовидной железы и гипофиза, обладает мощным
стимулирующим действием

N
16)
*
CH2 - CH - COOH
N
H
NH2
α-амино-β-имидазолилпропионовая кислота,
2- амино-3-имидазолилпропановая кислота,
гистидин (ГИС)
Играет важную роль в метаболизме белков, в синтезе
гемоглобина, является одним из важнейших регуляторов
свертывания крови

Гетероциклические аминокислоты:
*
CH2 -CH - COOH
17)
NH2
N
H
α-амино-β-индолилпропионовая кислота,
2- амино-3-индолилпропановая кислота,
триптофан (ТРИ)
Естественный релаксант, помогает бороться с
состоянием беспокойства и бессоницы

Иминокислоты:
18)
*
COOH
N
H
Пирролидин-2-карбоновая кислота,
пролин (ПРО)

Иминокислоты:
OH
*
19)
*
COOH
N
H
4-гидроксипирролидин-2-карбоновая кислота,
оксипролин (НО-ПРО)

Классификация аминокислот в зависимости от радикала
Неполярные (гидрофобные)
Полярные(гидрофильные)

ПОЛЯРНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

ИОНОГЕННЫЕ
НЕИОНОГЕННЫЕ
СПОСОБНЫЕ К ДИССОЦИАЦИИ
В УСЛОВИЯХ ОРГАНИЗМА
CH2 - CH - COOH
HO
NH2
тирозин
НЕ СПОСОБНЫЕ
HO - CH2 - CH - COOH
NH2
серин

Полярные аминокислоты с
ионогенными группами в условиях
организма могут находиться в виде
анионов и катионов
В виде анионов
В виде катионов
Асп
Лиз
Глу
Арг
Тир
Гис
Цис

Полярные ионогенные
радикалы располагаются
как на поверхности, так и
внутри белковых молекул.
Они участвуют в
образовании водородных
связей с другими
полярными группами

Все α-аминокислоты, за исключением
глицина, имеют асимметрический атом
углерода и существуют в виде
энантиомеров, относящихся к D- и Lрядам. В белках животных организмов
представлены L-аминокислоты, в белках
микроорганизмов встречаются и
аминокислоты D-ряда. D-аминокислоты
животным организмом не усваиваются

СТЕРЕОИЗОМЕРИЯ α-АМИНОКИСЛОТ
COOH
H2N
COOH
H
H2N
H
CH3
L-аланин
CH3
L-треонин
COOH
H
H2N
H
OH
H3C
H
C2H5
L-изолейцин

Три аминокислоты имеют два
центра хиральности
треонин
изолейцин,
4-гидроксипролин

15.2. БИОСИНТЕТИЧЕСКИЕ ПУТИ
ОБРАЗОВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ
Биосинтез α-аминокислот
осуществляется из α-кетокислот продуктов метаболизма углеводов.
Возможны два пути превращения
кетокислот в аминокислоты

1) Восстановительное аминирование
с участием кофермента НАД-Н
HOOC-CH2- CH2-C-COOH
O
+NH3
HAD-H
α-кетоглутаровая кислота
HOOC-CH2- CH2-CH-COOH
NH2
глутаминовая кислота

2) Трансаминирование (переаминирование)
источником группы NH2 для кетокислот является
другая аминокислота
пиридоксальфосфат
R -CH -COOH
NH2
+
HOOC-CH2- C-COOH
O
Щавелевоуксусная кислота
HOOC-CH 2-CH-COOH
NH2
Аспарагиновая кислота

15.3. ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
Аминокислоты- амфотерные соединения, в
растворах существуют в виде биполярных
ионов
Н3+N – СН – СООR

Аминокислотам присущи все свойства как
карбоновых кислот, так и аминов
Реакции карбоксильной группы образование функциональных
производных кислот (сложных эфиров,
амидов, солей, галогенангидридов).
Реакции аминогруппы - образование солей
с сильными кислотами, образование Nацилированных производных

Для аминокислот характерен
целый ряд специфических
реакций, обусловленных
наличием в их структуре
COOH- и NH2- групп у
одного и того же атома
углерода

1)Декарбоксилирование in vivo
приводит к образованию биогенных
аминов
1)
HOOC-CH2- CH2-CH-COOH
→ HOOC-CH2- CH2-CH2- NH2
ГЛУ
│
- CO2 γ-аминомасляная кислота
NH2
природный транквилизатор
in vitro
t0C, Ва(ОН)2
HOOC-CH2- CH2-CH-COOH
→
│
- ВаCO3
NH2
HOOC-CH2- CH2-CH2- NH2

В результате реакции
декарбоксилирования
образуются биогенные амины
(триптамин, гистамин,
коламин, дофамин, серотонин)

2)Дезаминирование (удаление NH2-группы)
а)прямое дезаминирование in vivo
H
HOOC -CH2 - CH - COOH
Аспартаза
COOH
C =C
-NH3
NH2
Аспарагиновая кислота
HOOC
H
Фумаровая кислота

б) Окислительное дезаминирование in vivo
протекает при участии кофермента НАД+
+
+ НАД
R - CH - COOH
R - C - COOH
R - C - COOH
-NH3
-НАД-Н
NH2
H2O
NH
O

Дезаминирование in vitro
CH3 - CH - COOH
CH3 - CH - COOH
+
HNO2
NH2
Метод
+ N2
+ H2O
OH
Ван-Слайка,
применяется для
количественного определения аминокислот

3) гидроксилирование
аминокислот, не имеет аналогии
в химии in vitro
фе нилаланин
гидрокс илаз а
CH2 - CH - COOH
HO
CH2 - CH - COOH
NH2
NH2
ФЕН
ТИР
Отсутствие или недостаток в организме
фермента катализирующего эту реакцию
приводит к тяжелому заболеванию фенилкетонурия

Слайд 1

В состав природных полипептидов и белков входят -аминокислоты, в молекулах которых амино- и карбоксильная группы связаны с одним и тем же атомом углерода.
H2N–СН–СООН R
В зависимости от строения углеводородного радикала R природные аминокислоты разделяют на алифатические, ароматические и гетероциклические. Алифатические аминокислоты могут быть неполярными (гидрофобными), полярными незаряженными и полярными заряженными.
В зависимости от содержания функциональных групп в радикале выделяют аминокислоты, содержащие гидроксильную, амидную, карбоксильную и аминогруппы.
Обычно используются тривиальные названия -аминокислот, которые обычно связаны с источниками их выделения или свойствами.

Слайд 2
Классификация аминокислот по строению углеводородного радикала
- Алифатический неполярный радикал
- Алифатический полярный радикал
- Ароматические и гетероциклические радикалы
- Гетероциклический радикал
- Карбоциклический радикал
- Н –СН–СООН
- NH2глицин
- СН3 –СН–СООН
- NH2аланин
- СН3СН –СН–СООН
- СН3NH2валин
- СН3СН СН2–СН–СООН
- СН3NH2лейцин
- СН3СН2 СН–СН–СООН
- Н3С NH2изолейцин
- СН3СН –СН–СООН
- ОНNH2треонин
- НS–СН2 –СН–СООН
- NH2цистеин
- СН2СН2 –СН–СООН
- SСН3NH2метионин
- СН2СН2 –СН–СООН
- СООН NH2глутаминовая кислота
- СН2СН2 –СН–СООН
- СОNН2NH2глутамин
- СН2 –– СН–СООН
- СООН NH2аспарагиновая кислота
- СН2 –– СН–СООН
- СОNН2NH2аспарагин
- СН2СН2 СН2 СН2 –СН–СООН
- NН2NH2лизин
- H2N–С–NН–СН2 СН2 СН2 –СН–СООН
- NН NH2аргинин –СН2 –СН–СООН
- NH2фенилаланин
- НО– –СН2 –СН–СООН
- NH2тирозин ––СН2 –СН–СООН
- HN N NH2
- гистидин
- N–H пролин
Слайд 3
Заменимые и незаменимые аминокислоты

Все природные -аминокислоты делят на незаменимые, которые поступают в организм только из внешней среды, и заменимые, синтез которых происходит в организме.
Незаменимые -аминокислоты:Заменимые -аминокислоты:
- валин, лейцин, изолейцин, глицин, аланин, пролин,
- лизин, метионин, треонин,серин, цистеин, аргинин, гистидин,
- триптофан, фенилаланинаспарагин, глутамин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты
- В качестве исходных веществ при биосинтезе аминокислот могут выступать другие аминокислоты, а также вещества, относящиеся к другим классам органических соединений (например, кетокислоты)
- Катализаторами и участниками этого процесса являются ферменты.
- Анализ аминокислотного состава различных белков показывает, что на долю дикарбоновых кислот и их амидов в большинстве белков приходится 25-27 % всех аминокислот. Эти же аминокислоты вместе с лейцином и лизином составляют около 50 % всех аминокислот белков. В то же время на долю таких аминокислот, как цистеин, метионин, триптофан, гистидин приходится не более 1,5 – 3,5 %.
Слайд 4
Стереоизомерия аминокислот

Пространственные или стереоизомеры или оптически активные соединения – соединения, способные существовать в пространстве в виде двух изомеров, являющихся зеркальным отражением друг друга (энантиомеры).
Все -аминокислоты, кроме глицина, являются оптически активными соединениями и способны вращать плоскость поляризации плоскополяризованного света (все волны которого колеблются в одной плоскости) вправо (+, правовращающие) или влево (-, левовращающие).
Признаки оптической активности:
Наличие в молекуле асимметричного атома углерода (атома, связанного с четырьмя разными заместителями);
Отсутствие в молекуле элементов симметрии.
Энантиомеры -аминокислот обычно изображают в виде относительной конфигурации и называют по D,L-номенклатуре.

Слайд 5
Относительные конфигурации аминокислот

В молекуле аланина второй атом углерода является асимметричным (у него 4 разных заместителя: атом водорода, карбоксильная, метильная и аминогруппы. Углеводородную цепь молекулы располагают вертикально, в зеркальном отражении изображают только атомы и группы, связанные с асимметричным атомом углерода. Для -аминокислот это, как правило, атом водорода и аминогруппа. Если аминогруппа располагается справа от углеродной цепи, это D-изомер; если слева – L-изомер.
В состав природных белков входят только L-изомеры -аминокислот.
Относительная конфигурация не определяет направление вращения плоскости поляризации плоскополяризованного света. Чуть больше половины L--аминокислот являются правовращающими (аланин, изолейцин, глутаминовая кислота, лизин и др.); немного меньше левовращающих кислот (фенилаланин, триптофан, лейцин и др.)
- Н–С– NH2
- D-аланин
- H2N–С– Н
- L-аланин
Слайд 6
- Конфигурация аминокислот определяет пространственную структуру и биологические свойства как самих аминокислот, биополимеров – белков, которые построены из остатков аминокислот.
- Для некоторых аминокислот наблюдается связь между их конфигурацией и вкусом, например L-Tрп, L-Фен, L-Tир, L-Лей имеют горький вкус, а их D-энантиомеры сладкие. Сладкий вкус глицина известен давно. L-изомер треонина одним людям кажется сладким, другим – горьким. Мононатриевая соль глутаминовой кислоты - глутамат натрия - один из важнейших носителей вкусовых качеств, применяемых в пищевой промышленности. Интересно заметить, что производное дипептида из аспарагиновой кислоты и фенилаланина обнаруживает интенсивно сладкий вкус.
- Все аминокислоты представляют собой белые кристаллические вещества, имеющие очень высокие температуры правления (более 230 °С).
- Большинство кислот хорошо растворимы в воде и практически не растворимы в спирте и диэтиловом эфире. Это, так же как и высокая температура плавления, указывает на солеобразный характер этих веществ. Специфическая растворимость аминокислот обусловлена наличием в молекуле одновременно аминогруппы (основный характер) и карбоксильной группы (кислотные свойства), благодаря чему аминокислоты принадлежат к амфотерным электролитам (амфолитам).
Слайд 7
Кислотно-основные свойства аминокислот
- В аминокислотах одновременно присутствует как кислотная карбоксильная группа, так и основная аминогруппа. В водных растворах и твердом состоянии аминокислоты существуют только в виде внутренних солей – цвиттер-ионов или биполярных ионов.
- Кислотно-основное равновесие для аминокислоты может быть описано: анион биполярный ион катион
- В кислой среде молекулы аминокислот представляют собой катион. При пропускании электрического тока через такой раствор катионы аминокислот движутся к катоду и там восстанавливаются.
- В щелочной среде молекулы аминокислот представляют собой анион. При пропускании электрического тока через такой раствор анионы аминокислот движутся к аноду и там окисляются.
- Значение рН, при котором практически все молекулы аминокислоты представляют собой биполярный ион называется изоэлектрической точкой (рI). При этом значении рН раствор аминокислоты не проводит электрический ток.
СН3 –СН–СООН +NH3 СН3 –СН–СОО-ОН– NH2 Н+ СН3 –СН–СОО–Н+ +NH3 ОН-

Слайд 8
Значения pI важнейших α-аминокислот
- Цистеин (Cys) 5,0
- Аспарагин (Asp) 5,4
- Фенилаланин (Phe) 5,5 Аспарагиновая
- Треонин (Thr) 5,6 кислота (Asp) 3,0
- Глутамин (Gln) 5,7 Глутаминовая
- Серин (Ser) 5,7 кислота (Glu) 3,2
- Тирозин (Tyr) 5,7
- Метионин (Met) 5,8
- Триптофан (Trp) 5,9 Гистидин (His) 7,6
- Аланин (Ala) 6,0 Лизин (Lys) 9,8
- Валин (Val) 6,0 Аргинин (Arg) 10,8
- Глицин (Gly) 6,0
- Лейцин (Leu) 6,0
- Изолейцин (Ile) 6,1
- Пролин (Pro) 6,3
Слайд 9
Химические свойства -аминокислот

Все химические реакции, в которые вступают -аминокислоты, можно разделить на группы:
- Реакции с участием карбоксильной группы
- Реакции с участием аминогруппы
- Реакции с участием углеводородного радикала кислоты
- Реакции с одновременным участием карбоксильной и аминогруппы
Слайд 10
Реакции с участием карбоксильной группы -аминокислот

Аминокислоты могут вступать в те же химические реакции и давать те же производные, что и другие карбоновые кислоты.
Одна из важнейших реакций в организме – декарбоксилирование аминокислот. При отщеплении СО2 под действием особых ферментов - декарбоксилаз -аминокислоты превращаются в амины:
Реакции по углеводородному радикалу: окисление, а точнее гидроксилирование фенилаланина:
- СН3 –СН–СООНNaOH СН3 –СН–СООNa + H2O
- NH2 NH2 натриевая соль аланина
- СН3 –СН–СООН СН3ОН СН3 –СН–СООСН3 + H2O
- NH2 Н+ NH2 метиловый эфир аланина –СН2 –СН–СООН [O]
- NH2фенилаланин
- НО– –СН2 –СН–СООН
- NH2тирозин
- СН3 –СН–СООНNН3 СН3 –СН–СОО– NН4+t СН3 –СН–СОNН2
- NH2 NH2NH2 амид аланина
- СН2СН2 –СН–СООН СН2СН2 –СН2 NH2
- -аминомасляная кислота (ГАМК)
- СООН NH2 –СО2 СООН выступает в роли нейромедиатора глутаминовая кислота
Слайд 11
Реакции с участием аминогруппы -аминокислот

Как и другие алифатические амины, аминокислоты могут реагировать с кислотами, ангидридами и хлорангидридами кислот, азотистой кислотой.
При нагревании -аминокислот происходит реакция межмолекулярной дегидриратации с участием как амино-, так и карбоксильной группы. В результате образуется циклический дикетопиперазин.
- СН3 –СН–СООН HCl СН3 –СН–СООH
- NH2+NH3 Cl– хлорид аланина
- СН3 –СН–СООН СН3СОCl СН3 –СН–СООH кислота
- NH2–HClNH–СО–СН3 2-ацетиламинопропановая
- СН3 –СН–СООН t СН3 –СН–СО–NH
- 2 дикетопиперазин
- NH2 –2 Н2О HN––CO–CH–CH3аланина
- СН3 –СН–СООН HNO2 СН3 –СН–СООH + N2 + H2O
- NH2 OH 2-гидроксипропановая кислота
Слайд 12
Реакции дезаминирования.
Окислительное дезаминирование
Восстановительное дезаминирование
Гидролитическое дезаминирование
Внутримолекулярное дезаминирование
Реакция трансаминирования.
- СН3 –СН–СООН [O] СН3 –С–СООH + NH3
- пировиноградная
- NH2O кислота
- СН3 –СН–СООН [Н] СН3 –СН2–СООH + NH3
- пропановая
- NH2кислота
- СН3 –СН–СООН Н2О СН3 –СН–СООH + NH3
- молочная
- NH2HОкислота
- СН3 –СН–СООН СН2 = СН–СООH + NH3
- пропеновая
- NH2кислота
- СН3 –СН–СООН НООС–СН2––СН2–С–СООH
- + -кетоглутаровая
- NH2кислотаOO
- СН3 –С–СООН НООС–СН2––СН2–СН–СООH
Слайд 13
Образование пептидной связи
- Амино- и карбоксильные группы аминокислот могут реагировать друг с другом и без образования цикла:
- Возникающая при этом связь –СО–NН– называется пептидной связью, а продукт взаимодействия аминокислот – пептидом. Если в реакцию вступили 2 аминокислоты, получается дипептид; 3 аминокислоты – трипептид и т.д.
- Пептиды молекулярной массой не более 10 000 называют олигопептидами, молекулярной массой более 10 000 – полипептидами, или белками. Пептидные связи в составе пептидов по химической природе являются амидными.
- Полипептидная цепь состоит из регулярно повторяющихся участков, образующих остов молекулы, и вариабельных участков – боковых радикалов аминокислотных остатков. Началом полипептидной цепи считают конец, несущий свободную аминогруппу (N-конец), а заканчивается полипептидная цепь свободной карбоксильной группой (С-конец).
- Называют пептид, последовательно перечисляя, начиная с N-конца, названия аминокислот, входящих в пептид; при этом суффикс «ин» заменяют на суффикс «ил» для всех аминокислот, кроме С-концевой. Для описания строения пептидов применяют не традиционные структурные формулы, а сокращенные обозначения, позволяющие сделать запись более компактной.
H2N –СН–СООН H2N–СН–СООН H2N –СН–СО–NН –СН–СООН + СН3СН2ОН–H2O СН3СН2ОН дипептид аланин серин аланилсерин
H2N –СН–СОNН–СН–СОNH –СН2–СОNН –СН–СОNН–СН–СОOH
СН2SHСН3CH(СН3)2СН2ОН
Пентапептид: цистеилаланилглицилвалилсерин или Цис–Ала–Гли–Вал–Сер

Слайд 14
Белки

В настоящее время общепризнанной является полипептидная теория строения белковой молекулы.
Белки можно классифицировать:
– по форме молекул (глобулярные и фибриллярные);
– по молекулярной массе (низко- и высокомолекулярные);
– по составу или химическому строению (простые и сложные);
– по выполняемым функциям;
– по локализации в клетке (ядерные, цитоплазматические и др.);
– по локализации в организме (белки крови, печени и др.);
– по возможности адаптивно регулировать количество данных белков: белки, синтезирующиеся с постоянной скоростью (конститутивные), и белки, синтез которых может усиливаться при воздействии факторов среды (индуцибельные);
– по продолжительности жизни в клетке (от очень быстро обновляющихся белков, с периодом полупревращения менее 1 ч, до очень медленно обновляющихся белков, период полупревращения которых исчисляют неделями и месяцами);
– по схожим участкам первичной структуры и родственным функциям (семейства белков).

Слайд 15
Функции белков
Слайд 16
Классификация простых белков
- Альбумины. Примерно 75-80% осмотического давления белков сыворотки крови приходится на альбумины; еще одна функция – транспорт жирных кислот.
- Глобулины. -Глобулины содержатся в крови в комплексе с билирубином и с липопротеинами высокой плотности. Фракция β-глобулинов включает протромбин, являющийся предшественником тромбина - белка, ответственного за превращение фибриногена крови в фибрин при свертывании крови. -Глобулины выполняют защитную функцию.
- Протамины – низкомолекулярные белки, обладающие выраженными основными свойствами, обусловленными наличием в их составе от 60 до 85% аргинина. В ядрах клеток ассоциируются с ДНК.
- Гистоны также являются небольшими белками основного характера. В их состав входят лизин и аргинин (20-30%). Гистоны играют важную роль в регуляции экспрессии генов.
- Проламины - белки растительного происхождения, содержатся в основном в семенах злаков. Все белки этой группы при гидролизе дают значительное количество пролина. Проламины содержат 20-25% глутаминовой кислоты и 10-15% пролина. Наиболее изучены оризенин (из риса), глютенин (из пшеницы), зеин (из кукурузы), и др.
- Глютелины - простые белки, содержатся в семенах злаков, в зелёных частях растений. Для глютелинов характерно сравнительно высокое содержание глутаминовой кислоты и наличие лизина. Глютелины – запасные белки.
Слайд 17
Классификация сложных белков
Слайд 18
Первичная структура белка
- Первичная структура белка – это последовательность расположения аминокислот в полипептидной цепи. Её определяют, последовательно отщепляя аминокислоты от белка путём гидролиза.
- Для отщепления N-концевой аминокислоты белок обрабатывают 2,4-динитрофторбензолом и после кислотного гидролиза только одна N-концевая кислота оказывается связанной с этим реактивом (метод Сэнджера).
- По методу Эдмана в процессе гидролиза отделяют N-концевую кислоту в виде продукта взаимодействия с фенилизотиоцианатом.
- Для определения С-концевой кислоты обычно используют гидролиз в присутствии специального фермента – карбоксипептидазы, которая разрывает пептидную связь с того конца пептида, где содержится свободная карбоксильная группа. Существуют и химические методы отщепления С-концевой кислоты, например с использованием гидразина (метод Акабори).
Слайд 19
Вторичная структура белка

Вторичная структура белка – способ упаковки очень длинной полипептидной цепи в  – спиральную или  – складчатую конформациию. Витки спирали или складки удерживаются, в основном, с помощью внутримолекулярный связей, возникающих между атомом водорода (в составе –NН- или –СООН-групп) одного витка спирали или складки и электроотрица-тельным атомом (кислорода или азота) соседнего витка или складки.

Слайд 20
Третичная структура белка
- Третичная структура белка – трёхмерная пространственная ориентация полипептидной спирали или складчатой структуры в определённом объёме.
- Различают глобулярную (шарообразную) и фибриллярную (вытянутую, волокнистую) третичную структуры.
- Третичная структура формируется автоматически, самопроизвольно и полностью определяется первичной структурой белка. При этом во взаимодействиевступают боковые радикалы аминокислотных остатков.
- Стабилизация третичной структуры осуществляется за счёт образования между радикалами аминокислот водородных, ионных, дисульфидных связей, а также благодаря ван-дер-ваальсовым силам притяжения между неполярными углеводородными радикалами.
Слайд 21
Схема образования связей между радикалами аминокислот

1 – ионные связи, 2 – водородные связи,
3 – гидрофобные взаимодействия, 4 – дисульфидные связи

Слайд 22
Четвертичная структура белка

Четвертичная структура белка – способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей и формирование структурно и функционально единого макромолекулярного образования.
Образовавшуюся молекулу называют олигомером, а отдельные полипептидные цепи, из которых он состоит – протомерами, мономерами или субъединицами (их обычно чётное количество: 2,4, реже 6 или 8).
Например, молекула гемоглобина состоит из двух – и двух – полипептидных цепей.
Каждая полипептидная цепь окружает группу гема – небелкового пигмента, придающего крови её красный цвет. Именно в составе гема находится катион железа, способный присоединять и транспортировать по организму необходимый для функционирования организма кислород.
Четвертичной структурой обладает около 5% белков, в том числе гемоглобин, иммуно-глобулины, инсулин, ферритин, почти все ДНК- и РНК-полимеразы.
- Гексамеринсулина
- Тетрамер гемоглобина
Слайд 23
Цветныереакции для обнаружения белковиаминокислот
- Для идентификации пептидов, белков и отдельных аминокислот используют так называемые «цветные реакции».
- Универсальная реакция на пептидную группу – появление красно-фиолетовой окраски при добавлении к раствору белка ионов меди (II) в щелочной среде (биуретовая реакция).
- Реакция на остатки ароматических аминокислот – тирозина и фенилаланина – появление желтой окраски при обработке раствора белка концентрированной азотной кислотой (ксантопротеиновая реакция).
- Серусодержащие белки дают черное окрашивание при нагревании с раствором ацетата свинца(II) в щелочной среде (реакция Фоля).
- Общая качественная реакция -аминокислот - образование сине-фиолетового окрашивания при взаимодействии с нингидрином.
- Нингидриновую реакцию дают также и белки.
Слайд 24
Значение белков и пептидов
- Белки составляют материальную основу химической деятельности клетки. Функции белков в природе универсальны. Среди них различают ферменты, гормоны, структурные (кератин, фиброин, коллаген), транспортные (гемоглобин, миоглобин), двигательные (актин, миозин), защитные (иммуноглобулины), запасные (казеин, яичный альбумин) белки, токсины (змеиные яды, дифтерийный токсин).
- В биологическом плане пептиды отличаются от белков более узким спектром функций. Наиболее характерна для пептидов регуляторная функция (гормоны, антибиотики, токсины, ингибиторы и активаторы ферментов, переносчики ионов через мембраны и т.д.). Недавно открыта группа пептидов головного мозга - нейропептидов. Они влияют на процессы обучения и запоминания, регулируют сон, обладают обезболивающей функцией; прослеживается связь некоторых нервно-психических заболеваний например шизофрении, с содержанием тех или иных пептидов в мозге.
- В настоящее время достигнуты успехи в изучении проблемы соотношения структуры и функций белков, механизма их участия в важнейших процессах жизнедеятельности организма, понимании молекулярных основ патогенеза многих болезней. К числу актуальных проблем относится химический синтез белка. Получение синтетическим путем аналогов природных пептидов и белков призвано способствовать решению таких вопросов, как выяснение механизма действия этих соединений в клетке, установление взаимосвязи их активности с пространственным строением, создание новых лекарственных средств и продуктов питания, а также позволяет подойти к моделированию процессов, протекающих в организме.
Слайд 25
- Белки являются основой разного рода биологических клеев. Так, ловчие сети пауков состоят в основном из фиброина – белка, выделяемого паутинными бородавками. Это сиропообразное вязкое вещество затвердевает на воздухе, превращаясь в прочную и нерастворимую в воде нить. Шелковинки, образующие спиральную нить паутины, содержат клей, удерживающий добычу. Сам паук свободно бегает по радиальным нитям.
- Благодаря специальным клеям мухи и др. насекомые способны проявлять просто чудеса акробатики. Бабочки приклеивают к листьям растений свои яйца, некоторые виды стрижей строят гнезда из застывающих выделений слюнных желез, осетровые крепят икру на придонных камнях.
- Некоторые виды улиток на зиму или в периоды засухи снабжают раковины специальной «дверью», которую сама улитка возводит из клейкого твердеющего протеина, содержащего известь. Отгородившись от внешнего мира достаточно твердой преградой, улитка пережидает неблагоприятные времена в раковине. Когда ситуация меняется, она просто съедает ее и перестает жить затворницей.
- Клеящие вещества, которыми пользуются подводные жители, должны застывать под водой. Поэтому в их состав входят несколько различных протеинов, отталкивающих воду и взаимодействующих между собой с образованием прочного клея. Клей, которым мидии прикрепляются к камню, не растворяется в воде и вдвое крепче эпоксидной смолы. Сейчас этот протеин пытаются синтезировать в лабораторных условиях. Большинство клеящих веществ не переносят влаги, а белковым клеем мидий можно было бы склеивать кости и зубы. Этот белок не вызывает отторжения организмом, что очень важно для медицинских препаратов.
Слайд 26
У метилового эфира L--аспартил-L-фенилаланина очень сладкий вкус.
СН3ООС-СН(СН2С6Н5)-NH-СО- СH(NН2)-СН2-СООН.
Вещество известно под торговым названием «аспартам». Аспартам не только слаще сахара (в 100-150 раз), но и усиливает его сладкий вкус, особенно в присутствии лимонной кислоты. Сладки и многие из производных аcпартама.
Из ягод Dioscoreophylum cumminsii (русского названия нет), найденных в дебрях Нигерии в 1895 году, выделен белок монелин, который слаще сахара в 1500 - 2000 раз. Еще сильнее - в 4000 раз - превзошел сахарозу белок тауматин, выделенный из ярко-красных мясистых плодов другого африканского растения Thaumatococcus daniellii. Интенсивность сладкого вкуса тауматина еще больше увеличивается при взаимодействии этого белка с ионами алюминия. Образующийся комплекс, получивший торговое название талин, слаще сахарозы в 35 000 раз; если же сравнивать не массы талина и сахарозы, а число их молекул, то талин окажется слаще уже в 200 тысяч раз!
Еще один очень сладкий белок - миракулин был выделен в прошлом веке из красных плодов кустарника Synsepalum dulcificum daniellii, которые назвали «чудодейственными»: у пожевавшего эти плоды человека изменяются вкусовые ощущения. Так, у уксуса, появляется приятный винный вкус, лимонный сок превращается в сладкий напиток, причем эффект продолжается длительное время. Если когда-нибудь будут выращивать на плантациях все эти экзотические плоды, у сахарной промышленности будет куда меньше проблем с транспортировкой продукции. Ведь маленький кусочек тауматина сможет заменить целый мешок сахарного песка!
В начале 70-х годов было синтезировано соединение, самое сладкое из всех синтезированных. Это дипептид, построенный из остатков двух аминокислот - аспарагиновой и аминомалоновой. В дипептиде две карбоксильные группы остатка аминомалоновой кислоты заменены на сложноэфирные группы, образованные метанолом и фенхолом (он содержится в эфирных маслах растений и добывается из скипидара). Это вещество в примерно в 33 000 раз слаще сахарозы. Чтобы плитка шоколада стала привычно сладкой, достаточно долей миллиграмма этой специи.

Слайд 27
Химические и физические свойства кожи и волос определяются свойствами кератинов. У каждого вида животных кератин имеет некоторые особенности, поэтому это слово употребляют во множественном числе. КЕРАТИНЫ - нерастворимые в воде белки позвоночных, образующие их волосы, шерсть, роговой слой кожи, ногти. Под действием воды кератин кожи, волос, ногтей размягчается, разбухает, а после испарения воды снова затвердевает.
Основная химическая особенность кератина заключается в том, что в его составе до 15% содержащей серу аминокислоты цистеина. Атомы серы, присутствующие в цистеиновой части молекулы кератина, легко образуют связи с атомами серы соседней молекулы, возникают дисульфидные мостики, которые соединяют эти макромолекулы.
Кератины относятся к фибриллярным белкам. В тканях они существуют в виде длинных нитей - фибрилл, в которых молекулы расположены пучками, направленными в одну сторону. В этих нитях отдельные макромолекулы соединены между собой также химическими связями (рис. 1). Спиральные нити закручены в тройную спираль, а 11 спиралей объединены в микрофибриллу, которая составляет центральную часть волоса (см. рис. 2). Микрофибриллы объединяются в макрофибриллы.
а) Водородные б) Ионные в) Неполярные г) Дисульфид- Рис. 2. Кератин волос - фибриллярный белок. связи связи взаимодействия ный мостик
Рис. 1. Типы взаимодействия между цепочечными белковыми молекулами
Слайд 28
- Волос имеет неоднородную структуру в поперечном сечении. С точки зрения химии все слои волоса идентичны и состоят из одного химического соединения - кератина. Но в зависимости от степени и типа структурирования кератина существуют слои с различными свойствами: кутикула - поверхностный чешуйчатый слой; волокнистый, или корковый, слой; сердцевина.
- Кутикула образуется из плоских клеток, перекрывающих друг друга подобно рыбьей чешуе. С точки зрения косметики это наиболее важный слой волоса. Именно от его состояния зависит внешний вид волос: блеск, упругость или, наоборот, тусклость, посеченность.
- Состояние кутикулы влияет и на процессы окраски волос и их завивки, так как для проникновения препаратов в более глубокие слои волоса, к пигменту, необходимо размягчить кутикулу.
- Кератин, из которого состоят «чешуйки», разбухает под действием влаги, особенно если это сопровождается действием тепла и щелочных препаратов (мыло). С точки зрения химии это объясняется разрывом водородных связей в молекулах кератина, которые при высыхании волос восстанавливаются. При набухании пластинок их края встают вертикально, волос теряет блеск. Размягчение кутикулы уменьшает и механическую прочность волоса: во влажном состоянии его легче повредить. Пространство между краями чешуек заполнено кожным жиром, что придает волосам блеск, мягкость, эластичность.
- Волокнистый, или корковый, слой образован длинными веретенообразными ороговевшими клетками, расположенными в одном направлении; от него зависят эластичность и упругость волоса. В этом слое содержится пигмент меланин, «ответственный» за цвет волос. Окраска волоса зависит от присутствия в нем меланина и пузырьков воздуха. Светлые волосы содержат рассеянный пигмент, темные - зернистый.
- Сердцевина, или мозговой слой, состоит из не полностью ороговевших клеток.

Посмотреть все слайды

Амины органические соединения, являющиеся производными аммиака, в молекуле которого один, два или три атома водорода замещены на углеводородные радикалы. По числу замещённых атомов водорода различают соответственно первичные, (Замещен один атом водорода) вторичные (Замещены два атома водорода из трех) и третичные (Замещены три атома водорода из трех) амины.

Сульфаниламидные препараты (сульфаниламиды) - к ним относятся производные сульфаниловой кислоты, в готовом виде представляют собой белые или слегка желтоватые порошки без запаха и вкуса, плохо растворимые в воде. Их противомикробное действие связано главным образом с тем, что они нарушают процесс получения микробами необходимых для их жизни и развития "ростовых" факторов - фолиевой кислоты и других веществ. Прием сульфаниламидов в недостаточных дозах или слишком раннее прекращение лечения могут привести к появлению устойчивых штаммов возбудителей, не поддающихся в дальнейшем действию сульфаниламидов.

Хинолин Производные хинолина, используют в медицине (плазмоцид, хинин).плазмоцидхинин Хинин - обладающий жаропонижающим и обезболивающим свойствами, а также выраженным действием против малярийных плазмодиев. Плазмоцид синтетический противомалярийный препарат

А МИНОКИСЛОТЫ Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.

П РИМЕНЕНИЕ В МЕДИЦИНЕ. Аминокислоты широко используются в современной фармакологии. Являясь не только структурными элементами белков и других эндогенных соединений, они имеют большое функциональное значение. Некоторые из них выступают в качестве нейромедиаторных веществ. Некоторые аминокислоты нашли самостоятельное применение в качестве лекарственных средств.

Аминокислоты применяют также в качестве парентерального питания больных, то есть минуя желудочно-кишечный тракт, с заболеваниями пищеварительных и других органов; а также для лечения заболеваний печени, малокровия, ожогов (метионин), язв желудка (гистидин), при нервно- психических заболеваниях (глутаминовая кислота и т. п.). Аминокислоты применяются в животноводстве и ветеринарии для питания и лечения животных, а также в микробиологической, медицинской и пищевой промышленности.

Важно принимать аминокислоты с кофакторами, которыми обычно являются витамины, минеральные соли или другие питательные вещества, которые помогают аминокислотам в ходе процессов метаболизма в организме человека. Также важно принимать аминокислоты в комплексе, а не просто какую-то одну аминокислоту, поскольку в действие аминокислот вовлечены сложные метаболические пути, для которых необходимы разные кофакторы и другие аминокислоты.

Л ИТЕРАТУРА 1) iy-tip-okisleniya.html 2)Т.Т.Березов Биологическая химия 3)Б.Ф.Коровкин Биологическая химия

Органические амфотерные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы – СООН и аминогруппы -NH 2 .

Можно рассматривать как карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен аминогруппой.

Аминокислоты классифицируют по структурным признакам.

1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.

2. В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные.

3. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные), ароматические, серосодержащие и гетероциклические аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду.

Примером ароматической аминокислоты может служить пара-аминобензойная кислота:

Примером гетероциклической аминокислоты может служить триптофан – незаменимая α- аминокислота

НОМЕНКЛАТУРА

По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.

Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.

Пример:

Для α-аминокислот R-CH(NH 2 )COOH

Которые играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные названия.

Таблица. Некоторые важнейшие α-аминокислоты

Если в молекуле аминокислоты содержится две аминогруппы, то в ее названии используется приставка диамино- , три группы NH 2 – триамино- и т.д.

Аминокислота

Сокращённое

обозначение

Строение радикала (R)

(CH 3) 2 CH – CH 2 -

Аспарагиновая кислота

Глутаминовая кислота

HO – C 6 H 4 – CH 2 -

HOOC – CH 2 – CH 2 -

Аспарагин

Фенилаланин

O = C – CH 2 –

NH 2 – CH 2 - CH 2 – CH 2 -

C 6 H 5 – CH 2 -

Пример:

Наличие двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом –диовая или -триовая кислота :

ИЗОМЕРИЯ

1. Изомерия углеродного скелета

2. Изомерия положения функциональных групп

3. Оптическая изомерия

α-аминокислоты, кроме глицина NН 2 -CH 2 -COOH.

ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами плавления, которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны. Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.

3. Микробиологический синтез.

Известны микроорганизмы, которые в процессе жизнедеятельности продуцируют α - аминокислоты белков.

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Аминокислоты амфотерные органические соединения, для них характерны кислотно-основные свойства.

I. Общие свойства

1. Внутримолекулярная нейтрализация → образуется биполярный цвиттер-ион:

Водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе:

цвиттер-ион

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, кислую или щелочную среду в зависимости от количества функциональных групп.

2. Поликонденсация → образуются полипептиды (белки):

При взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид .

3. Разложение → Амин + Углекислый газ:

NH 2 -CH 2 -COOH → NH 2 -CH 3 + CO 2

II. Свойства карбоксильной группы (кислотность)

1. С основаниями → образуются соли :

NH 2 -CH 2 -COO H + Na OH →

→ NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O

NH 2 -CH 2 -COONa - натриевая соль 2-аминоуксусной кислоты

2. Со спиртами → образуются сложные эфиры – летучие вещества (р. этерификации):

NH 2 -CH 2 -CO OH + CH 3 O H HCl(газ) →

→ NH 2 -CH 2 -COOCH 3 + H 2 O

NH 2 -CH 2 -COOCH 3 - метиловый эфир 2- аминоуксусной кислоты

3. С аммиаком → образуются амиды:

NH 2 -CH(R)-CO OH + H -NH 2 →

→ NH 2 -CH(R)-CONH 2 + H 2 O

4. Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для получения капрона):

III. Свойства аминогруппы (основность)

1. С сильными кислотами → соли:

HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl →

→ Cl

или HOOC-CH 2 NH 2 *HCl

2. С азотистой кислотой (подобно первичным аминам):

NH 2 -CH(R)-COOH + HNO 2 →

→ HO-CH(R)-COOH + N 2 + H 2 O

гидроксокислота

Измерение объёма выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод Ван-Слайка)

IV. Качественная реакция

1. Все аминокислоты окисляются нингидрином с образованием продуктов сине-фиолетового цвета!

2. С ионами тяжелых металлов α-аминокислоты образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую синюю окраску, используются для обнаружения α-аминокислот.

ПРИМЕНЕНИЕ

1) аминокислоты широко распространены в природе;

2) молекулы аминокислот – это те кирпичики, из которых построены все растительные и животные белки; аминокислоты, необходимые для построения белков организма, человек и животные получают в составе белков пищи;

3) аминокислоты прописываются при сильном истощении, после тяжелых операций;

4) их используют для питания больных;

5) аминокислоты необходимы в качестве лечебного средства при некоторых болезнях (например, глутаминовая кислота используется при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка);

6) некоторые аминокислоты применяются в сельском хозяйстве для подкормки животных, что положительно влияет на их рост;

7) имеют техническое значение: аминокапроновая и аминоэнантовая кислоты образуют синтетические волокна – капрон и энант.

Описание презентации по отдельным слайдам:

1 слайд

Описание слайда:

2 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты -производные карбоновых кислот, содержащие в своем составе одну или несколько аминогрупп: NH2 - CH - COOH R

3 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые. (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком.

4 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Аминокислоты Некоторые важнейшие α-аминокислоты общей формулы NH2 - CH - COOH R Аминокислота Сокращенное Радикал обозначение Глицин Gly –Н Аланин Ala – CH3 Фенилаланин Phe – CH2–C6H5 Валин Val –СH(CH3)2 Лейцин Leu –CH2–CH(CH3)2 Серин Ser –CH2OH

5 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Номенклатура По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе.

6 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Номенклатура Часто используется другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.

7 слайд

Описание слайда:

8 слайд

Описание слайда:

9 слайд

Описание слайда:

10 слайд

Описание слайда:

11 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Изомерия аминокислот оптическая изомерия O CH3 – CH – C | OH NH2 Физические и химические свойства оптических изомеров практически идентичны, однако эти вещества могут существенно отличаться по своей биологической активности, совместимости с другими природными соединениями, даже по вкусу и запаху.

12 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Физические свойства бесцветные; кристаллические; хорошо растворимы в воде, но нерастворимы в эфире; в зависимости от R могут быть сладкими, горькими или безвкусными; плавятся с разложением при температуре выше 200º.

13 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Химические свойства Наличие амино- и карбоксильной групп определяет двойственность химических свойств аминокислот. Амфотерность (от греч. amphуteros – «и тот и другой») – способность некоторых веществ в зависимости от условий проявлять либо кислотные, либо основные свойства; амфотерные вещества иногда называют амфолитами.

14 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Химические свойства –СООН –NH ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ФУНКЦИОНАЛЬНЫХ ГРУПП * с металлами * со спиртами * со щелочами * с сильными кислотами * с галогено- водородами * Образование внутренних солей * Образование молекул белков

15 слайд

Описание слайда:

16 слайд

Описание слайда:

17 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Образование молекул белков Межмолекулярное взаимодействие α-аминокислот приводит к образованию пептидов. При взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид.

18 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Образование биполярного иона Молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе.

19 слайд

Описание слайда:

20 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Химические свойства Реакция этерификации (аминокислоты выступают в качестве кислоты). O O H2N – CH2 – C + СН3OH → H2N – CH – C OH – H2O O-СН3 метиловый эфираминопропионовой кислоты

21 слайд

Описание слайда:

22 слайд

Описание слайда:

Скачать презентацию на тему аминокислоты по химии. Аминокислоты. История их открытия. Цветныереакции для обнаружения белковиаминокислот

КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ по структуре углеродной цепи

ПОЛЯРНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

Классификация аминокислот по строению углеводородного радикала

Заменимые и незаменимые аминокислоты

Стереоизомерия аминокислот

Относительные конфигурации аминокислот

Кислотно-основные свойства аминокислот

Значения pI важнейших α-аминокислот

Химические свойства -аминокислот

Реакции с участием карбоксильной группы -аминокислот

Реакции с участием аминогруппы -аминокислот

Образование пептидной связи

Белки

Функции белков

Классификация простых белков

Классификация сложных белков

Первичная структура белка

Вторичная структура белка

Третичная структура белка

Схема образования связей между радикалами аминокислот

Четвертичная структура белка

Цветныереакции для обнаружения белковиаминокислот

Значение белков и пептидов